Es wurden verschiedene Aspekte des biologischen Abbaus des in der Umwelt eher persistenten organischen Komplexbildners EDTA im gram-negativen Stamm DSM 9103 untersucht. Einerseits wurde die Beeinflussung des EDT A-Abbaus durch die Anwesenheit einer zweiten Kohlenstoffquelle und andererseits der weitere biochemische Abbau des Zwischenproduktes N,N' -EDDA betrachtet. Es stellte sich heraus, das der Stamm DSM 9103 nicht nur mit EDTA, sondern auch mit den Aminopolycarboxylsäuren N,N' -EDDA und IDA als alleiniger C-, N- und Energiequelle wachsen kann. In Batchkulturen mit einem Gemisch aus EDTA und N,N'-EDDA wurde zuerst EDTA abgebaut, danach erfolgte ein langsamer Abbau von N,N'-EDDA. In Batchkulturen mit einem Gemisch aus EDTA und IDA wurde IDA in einem diauxischen Wachstumsmuster vor EDTA abgebaut. Hingegen konnten verschiedene Substrate (N,N'-EDDA, IDA, [S,S]-EDDS respektive Fumarat), die in eine mit EDTA-Mineralsalzmedium betriebene kontinuierliche Kultur gepulst wurden, während der Anwesenheit beider Substrate simultan mit EDT A abgebaut werden. Erst wenn das zugepulste Substrat aufgebraucht war, stieg erstaunlicherweise in einigen Fällen die EDTA-Konzentration im Reaktor an. Für die IDA-Pulse konnte gezeigt werden, dass diese Schwierigkeiten beim EDTA-Abbau nur bei hohen Verdünnungsraten im Chemostaten auftraten. Vom EDTA-Abbauweg ist bisher bekannt, dass eine Monooxygenase vom EDTA-Molekül sukzessive zwei Acetylgruppen abspaltet, wobei N,N'-EDDA entsteht [66]. In dieser Arbeit konnte gezeigt werden, dass in zellfreien Extrakten des Stammes DSM 9103 vom N,N'-EDDA-Molekül unter Sauerstoffverbrauch eine weitere Acetylgruppe abgespalten wird, wobei Glyoxylat und wahrscheinlich EDMA entstehen. Diese Reaktion wurde von einer induzierbaren Dehydrogenase katalysiert, die N,N' -EDDA nur umsetzte, wenn dieses als freie Verbindung oder in Anwesenheit der Erdalkalimetallionen Ba2+, Ca2+ und Mg2+ vorlag. Es zeigte sich weiter, dass der enzymatische Abbau der strukturell verwandten Verbindung IDA, die als Metabolit während des NTA-Abbaus gebildet wird, im Stamm DSM 9103 sehr ähnlich abläuft wie der enzymatsiche Abbau von N,N' -EDDA. Beide Enzymaktivitäten glichen wiederum in vielen Punkten der IDA-Dehydrogenase aus dem NTA-abbauenden Bakterium Chelatobacter heintzii [61]. Damit konnte gezeigt werden, dass der Abbau von EDT A im Stamm DSM 9103 und der Abbau von NTA in Chelatobacter heintzii nicht nur bei den initialen (Monooxygenasen), sondern auch bei den folgenden Abbauenzymen (Dehydrogenasen) grosse Ähnlichkeiten aufweisen.